学術論文

 5. Wada T, Hara M, Taneda T, Qingfu C, Takata R, Moro K, Takeda K, Kishimoto T, and Handa H.

Antisense morpholino targeting just upstream from a poly(A) tail junction of maternal mRNA removes the tail and inhibits translation.
Nucleic Acids Res. doi:10.1093/nar/gks765, 1-10, 2012.

アンチセンスモルフォリノオリゴを標的とする母性mRNAの3’非翻訳領域末端に設計すると、poly（A）鎖が削られ翻訳反応が抑制されることをゼブラフィッシュ初期胚やイトマキヒトデ卵で発見した。

 4. Kotake T, Hirata N, Degi Y, Ishiguro M, Kitazawa K, Takata R, Ichinose H, Kaneko S, Igarashi K, Samejima M, and Tsumuraya Y.

Endo-beta-1,3-galactanase from winter mushroom Flammulina velutipes.
J Biol. Chem. 286: 27848-27854, 2011.

細胞壁成分の一つであるアラビノガラクタンプロテインの糖鎖主鎖はβ-1,3-ガラクタンである。この主鎖にエンド型に作用するガラクタナーゼは長年キャラクタライズされていなかったが、本研究にてFlammulina velutipes (エノキタケ) より、エンド-β-1,3-ガラクタナーゼをエノキタケから単離・クローニングすることに成功した。

 3. Takata R, Tokita K, Mori S, Shimoda R, Harada N, Ichinose H, Kaneko S, Igarashi K, Samejima M, Tsumuraya Y, and Kotake T.

Degradation of carbohydrate moieties of arabinogalactan-proteins by glycoside hydrolases from Neurospora crassa.
Carbohydrate Res. 345: 2516-2522, 2010.

アラビノガラクタンプロテイン (AGP) の糖鎖構造を分析するうえで、特異的な分解酵素は非常に有効なツールとなりえる。本研究ではアカパンカビの持つAGP糖鎖分解酵素を同定した。また、アカパンカビ由来の複数種類の分解酵素を協動的に作用させることによってAGP 糖鎖の大半を分解することに成功した。

 2. Kotake T, Takata R, Verma R, Takaba M, Yamaguchi D, Orita T, Kaneko S, Matsuoka K, Koyama T, Reiter WD, and Tsumuraya Y.

Bifunctional cytosolic UDP-glucose 4-epimerases catalyse the interconversion between UDP-_D-xylose and UDP-L-arabinose in plants.
Biochem J. 424: 169-177, 2009.

植物細胞壁の多糖類を合成するうえで欠かせないUDP-_L-アラビノースは、de novo 経路でUDP-キシロースから変換されて作られる。今まで、この変換反応を行う酵素としてはゴルジ体に局在している MUR4 が発見されているが、本研究にて豆苗より発見したPsUGE1 も同様の変換反応を行うことを発見した。これにより、de novo 経路でのUDP-_L-アラビノース合成はゴルジ体、細胞質の両方で起こることが示唆された。

 1. Kotake T, Kitazawa K, Takata R, Okabe K, Ichinose H, Kaneko S, and Tsumuraya Y.

Molecular Cloning and Expression in Pichia pastoris of a Irpex lacteus Exo-β-(1→3)-galactanase Gene.
Biosci Biotechnol Biochem. 73: 2303-2309, 2009.

Irpex lacteus(和名：ウスバタケ) よりエキソ-β-1,3-ガラクタナーゼ遺伝子をクローニングした。組換え酵素を作成し性状解析を行った結果、本酵素はアラビノガラクタンプロテインに作用させた場合、側鎖結合部分をバイパスして加水分解し、β-1,6-ガラクトオリゴ糖を遊離するという興味深い性質を持つことが分かった。